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Steckbrief des Fachbereichs

Evolution und Funktion von Hämocyaninen und Globinen

Um die Versorgung der Zellen mit ausreichend Sauerstoff zu gewährleisten, haben viele aerob lebende Organismen spezielle Transport- und Speicherproteine entwickelt, welche die Fähigkeit besitzen, O2 mittels Eisen- oder Kupferionen reversibel zu binden. Diese respiratorischen Proteine lassen sich in drei Klassen einteilen, die sich fundamental in ihrer Struktur und physiologischen Eigenschaften unterscheiden. Dabei bilden die mit einem Eisenporphyrinring ausgestatteten Hämoglobine die größte und bei weitem am besten untersuchte Proteinfamilie. Hämoglobine wurden sowohl intra- als auch extrazellulär in Bakterien, Einzellern, Pilzen, Pflanzen und Tieren gefunden. Die Hämerythrine besitzen keinen Porphyrinring, sondern binden den Sauerstoff mit Hilfe zweier Eisenionen. Sie kommen bei marinen Anneliden und einigen anderen, wohl verwandten, Tierstämmen vor. Die dritte Gruppe der respiratorischen Proteine bilden die kupferhaltigen Hämocyanine vieler Arthropoda (Gliedertiere) und Mollusca (Weichtiere). Allerdings werden die Hämocyanine dieser beiden Tierstämme inzwischen als unterschiedliche (konvergent entstandene) Proteinfamilien angesehen.

Unsere Arbeitsgruppe befaßt sich mit der Untersuchung der Evolution und Funktion der Hämocyanine der Arthropoden , der molekularen, biochemischen und histologischen Charakterisierung  neuartiger Globine der Wirbeltiere, sowie mit der Untersuchung der Funktionsweise der intrazellulären Globine der Insekten.

Zu den von uns angewendeten Techniken gehören die allgemeinen Methoden der Proteinbiochemie (Proteinreinigung, rekombinante Proteinexpression, O2-Bindungsstudien etc.), der Zellbiologie (Immunflureszenz, in situ-Hybridisierung, Zell- und Gewebekultur), der Molekularbiologie (cDNA-Banken, PCR, quantitative-RT-PCR etc.), sowie der molekularen Sequenzanalyse (Datenbanken, molekulare Phylogenie etc).

Publikationsliste

Die Evolution der Hämocyaninsuperfamilie der Arthropoden

Hämocyanine sind kupferhaltige Sauerstofftransportproteine der Arthropoden (Cheliceraten, Crustaceen, Myriapoden) und Proarthropoden (Onychophoren). Sie gehören einer funktionell und strukturell sehr vielfältigen Superfamilie an, welche ebenso die Prophenoloxidasen (Tyrosinasen) dieser Tiergruppe, die Pseudohämocyanine (Cryptocyanine) einiger dekapoder Crustaceen, sowie die Hexamerine und Hexamerinrezeptoren der Insekten umfaßt. In der Arbeitsgruppe werden das Vorkommen, Struktur und physiologische Eigenschaften der Arthropodenhämocyanine untersucht. Ferner wird mit Hilfe molekularphylogenetischer Methoden der Struktur- und Funktionswandel innerhalb Hämocyaninsuperfamilie analysiert.

MitarbeiterInnen

Dr. Silke Hagner-Holler (Doktorandin): Molekulare Charakterisierung und Evolution der Arthropodenhämocyanine

Charkterisierung neuartiger Globine in Insekten und Wirbeltieren

Wie wir in Zusammenarbeit mit der AG Hankeln (Institut für Molekulargenetik) zeigen konnten, besitzen der Mensch und andere Wirbeltiere neben den bekannten Hämoglobinen und Myoglobinen, zwei weitere respiratorische Globine. Das " Neuroglobin " wird vor allem im Gehirn und anderen neuralen Geweben exprimiert und dient dort der Verbesserung der Sauerstoffversorgung. Cytoglobin ist ein ubiquitär in allen Geweben exprimiertes Globin dessen Funktion derzeit noch untersucht wird. Weiterhin befassen wir uns mit der Rolle der ebenfalls in unserer Arbeitsgruppe entdeckten intrazellulären Hämoglobine von Drosophila und anderen Insekten.

MitarbeiterInnen

Dr. Mark Haberkamp (Postdoc): Funktionsanalyse des Neuroglobins in vivo und in vitro
Marc Schmidt (Doktorand):  Expressionsanalyse von Neuroglobin und Cytoglobin in Säugergeweben
Anja Rösner (Doktorandin): Hypoxietoleranz und Globinexpression bei Fischen
Stephanie Mitz (Diplomandin): Charakterisierung der Globine des Goldfisches
Joachim Storf (Diplomand): Untersuchung zu den Hämoglobinen der Insekten
Anke Bentmann (Diplomandin): Funktion des Neuroglobins im visuellen System der Säuger
Dominik Kugelstadt (Diplomand): Neuroglobin und Cytoglobin in Huhn

siehe auch: Univis

Sequenzforschung und Genomanalyse (V, WiSe)

Allgemeine Zoologie II, Teil B: Vegetative Physiologie (V, SoSe)

Zoologische Übungen für Anfänger (Ü, WiSe)

Tierphysiologische Übungen für Anfänger (Ü, WiSe, SoSe)

FI-Übungen "Molekulare Zellbiologie" (Ü, WiSe)

FI-Übungen "Struktur, Funktion und Evolution von Protein(en)-Komplexen" (im Institut für Molekulare Biophysik) (Ü, WiSe)

FI-Übungen "Struktur, Funktion und Evolution von Proteinen" im Rahmen des Fernstudiums (Ü, WiSe)

FII-Übungen "Molekulare Tierphysiologie" (Ü, WiSe, SoSe)

Literaturseminar: "Entstehung der biologischen Vielfalt - Zur Molekularen Systematik des Tierreichs" (S, WiSe)

Links (brauchen dringend ein Update)